Телефонний довідник(Оновлена версія за 2025р.)

 
 

GoogleTranslate

Ukrainian Bulgarian Czech Danish English Estonian Finnish French German Greek Hungarian Italian Japanese Latvian Lithuanian Norwegian Polish Portuguese Romanian Slovak Slovenian Spanish Turkish
 

 ВІДДІЛ БІОХІМІЇ М'ЯЗІВ

ksa 1

Завідувач – академік НАН України, д. б. н., професор

Костерін Сергій Олексійович

Тeл.:+(044) 234 16 53, E-mail: Ця електронна адреса захищена від спам-ботів. Вам необхідно увімкнути JavaScript, щоб побачити її.

                          

КОСТЕРІН СЕРГІЙ ОЛЕКСІЙОВИЧ – академік НАН України, доктор біологічних наук, професор. Завідувач відділу біохімії м’язів Інституту біохімії ім. О.В. Палладіна НАН України. Професор Київського національного університету імені Тараса Шевченка. Автор та співавтор 370 наукових публікацій, 14 монографій, підручників та посібників.  Лауреат Державної Премії України в галузі науки і техніки, Премії ім. О.В. Палладіна НАН України, Премії ім. П.Г.Костюка НАН України. Заслужений діяч науки і техніки України. Нагороджений Почесною Грамотою та Відзнакою Верховної Ради України «За особливі заслуги перед Українським Народом», а також Відзнаками Президії

НАН України «За наукові досягнення» та «За підготовку наукової зміни», Почесною Відзнакою Вченої ради Київського національного університету імені Тараса Шевченка «За досягнення у науково-педагогічній роботі». Лауреат премії "Золота Фортуна" з врученням ордена Святого Князя Володимира Великого ІІІ ступеня, Лауреат «Нагороди Ярослава Мудрого» АН Вищої школи України.

Класичним напрямом у наукових пошуках Інституту практично з перших років його існування є дослідження у галузі біохімії м’язів. Фундаментальний внесок у вирішення проблем біохімії м’язів було зроблено видатним ученим - фундатором нашого Інституту академіком О.В.Палладіним та його учнями та колегами – член.-кор. НАН України Д.Л.Фердманом, академіками НАН України М.Ф.Гулим та Р.С.Чаговцем. Дослідження у галузі м’язової біохімії були безпосередньо започатковані О.В.Палладіним на кафедрі фізіологічної хімії Харківського медичного інституту ще в 1921 – 1922 рр. Переважно вони стосувалися вивчення хімічної динаміки м’язового скорочення, а також біохімічних аспектів втомлення та тренування м’язів. Відділ біохімії м’язів в нашому Інституті було створено (спочатку – у форматі лабораторії) у травні 1944 р. Організатором та незмінним керівником відділу до січня 1970 р. був видатний біохімік член-кор. АН УРСР, д.б.н., професор Д.Л. Фердман. Із січня 1970 р. до травня 1973 р. обов’язки завідувача відділу виконувала

к.б.н. В.А. Григор’єва, а з травня 1973 р. до липня 1996 р. відділ очолював д.б.н. професор М.Д. Курський. У вересні 1988 р. в Інституті після кадрової реорганізації відділу біохімії м’язів відповідно до рішення Вченої ради було створено новий відділ – біохімічної кінетики (завідувач – д.б.н. С.О. Костерін, наразі – академік НАН України, професор), співробітники якого вивчали динамічні закономірності трансмембранного обміну іонів Са в гладеньком’язових клітинах, а у липні 1996 р. після структурної реорганізації Інституту, відповідно до рішення Вченої ради, відділ біохімії м’язів було розформовано, а відділ біохімічної кінетики перейменовано у відділ біохімії м’язів. Отже, можна вважати, що діяльність відділу біохімії м’язів Інституту триває вже практично 80 років.

НАУКОВІ КЕРІВНИКИ ВІДДІЛУ БІОХІМІЇ М’ЯЗІВ

                                                     

Член-кор. НАН України, проф. Д.Л.Фердман                            

    (зав. відд. біохімії м'язів у 1944 – 1970 рр.).        

 

К.б.н. В.А.Григор'єва

(в.о. зав. відд. біохімії м'язів у 1970 – 1973 рр.).

                                      

                                        

 Професор М.Д.Курський                               

(зав. відд. біохімії м'язів у 1973 – 1996 рр.)

Акад. НАН України, проф. С.О.Костерін

(зав. відд. біохімічної кінетики та відд. біохімії мязів з 1988)

 

Наукові досягнення відділу у галузі класичної біохімії м’язів на етапах його становлення були пов’язані, перш за все, з творчою діяльністю член-кор. АН УРСР професора Д.Л. Фердмана, професора М.Д.Курського, професора Г.І.Силакової, д.б.н. С.Ф.Епштейн, д.б.н. З.Ю.Нечипоренко, к.б.н. В.А.Григор’євої, к.б.н. О.Н.Медовар. Потім до складу відділу також залучилися О.М.Федорів, Н.Г.Гіммельрейх, Г.П.Дядюша, В.Й.Кочерга, М.П.Дмитренко, В.А.Тугай,

Г.О.Пхакадзе, Н.М.Слінченко, О.Л.Коноплицька, К.Л.Саніна, О.М.Буханевич, О.О.Литвиненко,

В.Б.Піскарьов, Л.І.Мешкова. А далі до відділу прийшли дослідники нової генерації - С.О.Костерін, Т.П.Кондратюк, Г.А.Осипенко, Г.М.Попова, З.Д.Воробець, І.І.Ромась, Л.Г. Бабіч, С.Г.Шликов, В.П.Фомін, Н.М.Шевчук, Т.І.Поліщук, Г.О.Попенкова, Н.Ф.Браткова, І.Б. Червоненко, Л.О.Прищепа, С.М.Марченко, В.П.Зіміна, О.Я.Шатурський, О.В.Тітус, І.Б.Червоненко, Ф.В.Бурдига, Л.А.Борисова, Ю.В.Данилович, О.Б.Вадзюк, Т.О.Векліч, Г.В.Данилович, Р.Д.Лабинцева, Т.Т.Таран, Т.В.Ул’яненко, І.Г.Черниш, О.П.Шинлова, А.П.Чорний, О.А.Шкрабак, А.А.Бевза, Н.В.Наумова, Н.А.Ровенець, Ю.Ю.Мазур, В.Ф.Горчев, С.О.Карахім, О.Ю.Чуніхін,

О.В.Цимбалюк та ін.

Протягом всієї історії відділу головна увага його співробітників була, перш за все, зосереджена на:

  • вивченні вуглеводно-фосфорного та азотного обміну в м’язах, дослідженні їхньої біоенергетики, дослідженнні процесів перетворення адениннуклеотидів та аміакоутворення у м’язовій тканині (Д.Л.Фердман, З.Ю.Нечипоренко, Н.Г.Гіммельрейх, Г.І.Сілакова, С.Ф.Епштейн,

М.П.Дмитренко, М.Д.Курський та ін.);

  • з’ясуванні особливості обміну речовин при патології м’язів (Д.Л.Фердман, В.А.Григор’єва, Г.І.Сілакова, С.Ф.Епштейн, М.Д.Курський, О.Н.Медовар, Г.О.Пхакадзе та ін.);
  • дослідженні біохімічних та фізико-хімічних властивостей енергозалежних мембранозв’язаних Са2+-транспортувальних та скоротливих протеїнів м’язових клітин, вивченні впливу різноманітних ефекторів на активність ензимів, зокрема АТФгдролаз, в м’язах (М.Д.Курський, С.О.Костерін, Г.І.Силакова, В.А.Григор’єва, О.М.Федоров, Н.Г.Гіммельрейх, Г.П.Дядюша, В.Й.Кочерга, М.П.Дмитренко, В.А.Тугай, Н.М.Слінченко, О.Л.Коноплицька,

О.М.Буханевич, О.О.Литвиненко, Т.П.Кондратюк, Г.А.Осипенко, З.Д.Воробець, Л.Г.Бабіч,

С.Г.Шликов, О.В.Цимбалюк, В.П.Фомін, Н.М.Шевчук, Г.М.Попова, О.Попенкова, Н.Ф.Браткова, Л.О.Прищепа, С.М.Марченко, В.П.Зіміна, О.П.Шинлова, О.Я.Шатурський, І.І.Ромась, Т.Т.Таран,

Р.Д.Лабинцева,     Т.В.Ульяненко,      О.В.Тітус,      І.Б.Червоненко,     Ф.В.Бурдига,      Л.А.Борисова,

Н.А.Ровенець,     О.Б.Вадзюк,     Ю.В.Данилович,     І.Б.Червоненко,     Т.О.Векліч,      Г.В.Данилович,

В.К.Кібірєв, О.В.Бевза, І.Г.Черниш, О.А.Шкрабак, Н.А.Ровенець, Н.С.Кочешкова, Н.В.Наумова,

А.А.Бевза, О.В.Коломієць, А.А.Бевза, В.І.Яворовська, Ю.Ю.Мазур, В.В.Ф.Горчєв, С.О.Карахім,

О.Ю.Чуніхін  та ін.).

Втім, треба відзначити, що розпочинаючи з 70-х - 80-х років минулого сторіччя, наукові пошуки в галузі біохімічної мембранології м’язів у відділі стали домінуючими.

Наразі у складі відділу працюють 1 академік НАН України, 7 докторів наук, 3 кандидати наук, 4 інженери, 2 аспіранти.

                                                 

Колектив співробітників відділу біохімії мязів , 1975 р.   

   

 Завідувачі відділу біохімії м’язів С.О.Костерін та М.Д.Курський, 2004 р.

 

 Колектив співробітників відділу біохімії м’язів, 2018 рік.        

 

Президент НАН України академік НАН України Б.  Патон вручає академіку НАН України С. Костеріну відзнаку

«Заслужений діяч науки і техніки України». 2015 рік.

  

Деякі результати досліджень співробітників відділу біохімії м’язів протягом 2015-2024 рр.

 

І. Mg2+,АТФ-залежні кальцієва і натрієва помпи плазматичної мембрани та калікс[4]арени  

Встановлено, що серед великого розмаїття досліджених нами каліксаренів тіакалікс[4]арен С1087 є селективним інгібітором Mg2+, ATФ-залежної кальцієвої помпи плазматичної мембрани. Його було синтезовано та охарактеризовано методами ЯМР- та ІЧ-спектроскопії під керівництвом академіка НАН України В.І. Кальченка в Інституті органічної хімії НАН України. З використанням технологій докінгу та молекулярної динаміки було виявлено, що у стабілізації комплексу «Са2+,Mg2+-АТФаза - тіакалікс[4]арен С-1087» суттєву роль відіграють стеричні та електростатичні взаємодії, а також водневі зв’язки. Показано, що тіакалікс[4]арен С-1087 викликав збільшення концентрації іонів Са в гладеньком’язових клітинах матки, ці дані були одержані з використанням методу конфокальної мікроскопії. Дуже важливим є суто фізіологічний аспект дії інгібітора Mg2+залежної Са2+-транспортувальної АТФ-гідролази плазматичної мембрани тіакалікс[4]арену С-1087 та його аналогів на цілісний гладенький м’яз. Так, безпосередньо було доведено, що один з селективних інгібіторів Mg2+, ATФ-залежної кальцієвої помпи плазматичної мембрани - калікс[4]арен С-90 активує індуковане окситоцином ізометричне скорочення міометрія (в цих дослідах визначалася швидкість скорочення гладенького м’язу, що була нормована на амплітуду скоротливої відповіді – параметр Vnc).

В наших дослідженнях також було знайдено, що калікс[4]арени С-97, С-99 та С-107 ефективно пригнічують активність Mg2+, ATФ-залежної натрієвої помпи плазматичної мембрани  міометрія: значення уявних коефіцієнтів інгібування І0,5 для цих калікс[4]аренів < 0,1 мкМ (значення І0,5 для уабаїну - специфічного інгібітору, що діє з зовнішньоклітинного боку мембрани, складає 20 – 30 мкМ). 

В останні роки у відділі було встановлено, що тіакалікс[4]арен С-1193 (тіакалікс[4]арен-бісгідроксиметилфосфонова кислота) – ще один ефективний афінний інгібітор натрієвої помпи, збільшував внутрішньоклітинну концентрацію іонів Са та модифікував скоротливу активність міометрія. Так, з використанням методів ензиматичного та кінетичного аналізу було продемонстровано, що С-1193 має більш ефективну інгібіторну дію на Na+,K+-АТФазну активність у плазматичній мембрані клітин міометрія (І0,5 = 42,1 ± 0,6 нМ) порівняно з ііншими калікс[4]аренами – інгібіторами цього ензиму, і практично не впливає на питомі активності інших АТФаз, що локалізовані у цій субклітинній структурі. Методом конфокальної мікроскопії з використанням Са2+-чутливого флуоресцентного зонду fluo-4 було продемонстровано, що тіакалікс[4]арен С-1193 зумовлює зростання внутрішньоклітинної концентрації Са2+ в іммобілізованих міоцитах матки. Тензометричними дослідженнями було доведено, що тіакалікс[4]арен С-1193 (10 та 100 мкМ) модифікує механокінетику спонтанних ізометричних скорочень міометрія. На тлі використання С-1193 (10 мкМ) спостерігали збільшення ізометричних фазних скорочень, спричинених електромеханічним (деполяризація гіперкалієвим розчином) та фармакомеханічним спряженням (за умов дії утеротонічного гормону окситоцину, нейромедіатора ацетилхоліну та селективного агоніста мускаринових ацетилхолінових рецепторів М3- типу цевімеліну). Передбачається, що отримані експериментальні дані, які були одержані з використанням тіакалікс[4]арену С-1193 – селективного та ефективного інгібітора Nа+,K+-АТРази, можуть мати значення для з’ясування мембранних механізмів катіонного (зокрема – натрійкальцієвого) обміну у гладеньких м’язах при вивченні ролі плазматичної мембрани в забезпеченні електро-та фармакомеханічного спряження в них, а також у регуляції іонного гомеостазу в міоцитах.

Результати, які були одержані нами у співпраці зі співробітниками Інституту фармакології та токсикології НАМН України (професор М.А.Мохорт та колеги) у дослідах з використанням низькомолекулярного селективного активатора Mg2+, ATФ-залежної кальцієвої помпи плазматичної мембрани – сполуки ІФТ-35. Ця сполука, на відміну від калікс[4]аренів – селективних інгібіторів   кальцієвої помпи, пригнічувала індуковані окситоцином ізометричні скорочення міометрія.

Таким чином використання двох селективних ефекторів Mg2+, ATФ-залежної кальцієвої помпи плазматичної мембрани – інгібітора помпи калікс[4]арена С-90 та активатора помпи сполуки ІФТ-35, відкриває перспективи різноспрямованої регуляції скоротливої активності матки.     

 

ІІ. Трансмембранний обмін іонів Са в мітохондріях та калікс[4]арени  

Із використанням Са2+-чутливих флуоресцентних зондів та методу лазерної сканувальної конфокальної мікроскопії було продемонстровано, що дисипація електрохімічного потенціалу на внутрішній мітохондрійній мембрані міоцитів матки у присутності протонофору CCCP - carbonyl cyanidе m-chlorophenyl hуdrazone (10 мкМ) та інгібітору IV комплексу дихального ланцюга азиду натрію (1 мМ), супроводжується істотним зростанням концентрації Са2+ в міоплазмі лише у разі дії протонофору, але не азиду натрію. 

З залученням методу конфокальної мікроскопії, потенціалчутливих флуоресцентних зондів

TMRM і MTG та використанням клітин міометрія у культурі було продемонстровано, що антагоністи кальмодуліну модулюють мембранний потенціал мітохондрій клітин міометрія.

Наступні експерименти виконувались з залученням методу спектрофлуориметрії. Поляризацію мембран мітохондрій міометрія вивчали з використанням режиму гасіння флуоресценції та потенціалчутливого зонда 1 мкМ TMRM. Було показано залежний від концентрації вплив трифлуоперазину на рівень поляризації мітохондрійних мембран. K0.5 становить 24.4 ± 5 мкM (n = 10). Коефіцієнт Хілла дорівнює 2.0 ± 0.2, що вказує на наявність двох центрів зв’язування трифлуоперазину на мембрані мітохондрій. 

На двох моделях, суспензії мітохондрій та інтактних клітинах міометрія, показано, що антагоністи кальмодуліну (трифлуоперазин та кальмідазоліум) викликають деполяризацію мембран мітохондрій та ріст концентрації іонізованого Са як у матриксі мітохондрій, так і у цитозолі клітин. 

Було показано залежне від концентрації АТР зростання концентрації іонізованого Са у матриксі мітохондрій за відсутності екзогенного Са2+, що забезпечувало високий рівень загальної акумуляції Са після внесення екзогенного катіона. Коефіцієнт Хілла дорівнює 3,18 ± 0,27 та константа активації для ATP дорівнює 0,97 ± 0,07 мМ. Ефект АТФ на концентрацію іонізованого Са в мітохондріях не залежав від блокування мітохондрійної пори циклоспорином А та від інгібування H+-ATФази/ATФ-синтази олігоміцином. Натомість, внесення до Mg2+-середовища 10 мМ теофілліну та 30 мМ NaHCO3 супроводжувалось зростанням концентрації іонізованого Са у матриксі мітохондрій. Було зроблено припущення, що розчинна аденілатциклаза може бути задіяна у регуляції концентрації іонізованого Са у матриксі мітохондрій.

Було встановлено, що АТФ-індуковане підвищення концентрації іонізованого Са в мітохондріях супроводжується посиленням виходу Сa2+ з мітохондрій. Циклоспорин А (5 мкМ), рутенієвий червоний (10 мкМ) або олігоміцин (1 мкг/мл) не впливали ні на концентрацію Ca2+ в матриксі, ні на вихід катіона з мітохондрій. За допомогою проточної цитометрії та чутливого до мембранного потенціалу флуоресцентного зонда TMRM вдалося продемонструвати, що мембрани мітохондрій поляризовані за інкубації як у Mg2+-, так і в Mg2+,АТФ-середовищі. Усе вищезазначене свідчить про те, що перехідна пора мітохондрійної проникності не бере участі в досліджуваних ефектах АТФ.

Було показано, що вміст кардіоліпіну в мембранах мітохондрій знижувався за інкубації органел у Mg2+,АТФ-середовищі порівняно з Mg2+-середовищем. У сукупності наші дані підтверджують критичну роль екстрамітохондрійної АТР у регуляції концентрації іонізованого Са в мітохондріях і вмісту кардіоліпіну.

Було досліджено біохімічні властивості Н+-Са2+-обмінника в мітохондріях міометрія. Підтверджено, що в міометрії замість Na+-Ca2+-обмінника функціонує Н+-Ca2+-обмінник. Він активується за фізіологічного значення pH відповідно до стехіометрії 1:1 і є електрогенним. Ця транспортна система модулюється іонами магнію та діуретиком амілоридом, але не була чутливою до змін концентрації позамітохондрійних іонів калію. Функціонування H+-Ca2+-обмінника пригнічується антитілами проти протеїну LETM1. Продемонстровано, що протеїн кальмодулін може діяти як регулятор H+-Ca2+-обмінника, інгібуючи його.

Встановлено, що синтез NO пригнічується інгібіторами Са2+-залежних конститутивних NOсинтаз, залежить від ефективності надходження іонів Са в матрикс та функціональної активності комплексів електронно-транспортного ланцюга, а також інгібується антагоністами кальмодуліна. Виявилося, що ендогенний аденілатциклазний сигнальний шлях регулює синтез оксиду азоту в мітохондріях. Синтез NO в мітохондріях підвищувався за дії активаторів аденілатциклази 30 мМ NaHCO3 та 10 мкМ форсколіну, а також інгібітора фосфодіестераз 1 мМ кофеїну. При внесенні до середовища інкубації інгібітора конститутивних NO-синтаз L-NAME (100 мкМ) стимулюючого впливу досліджуваних сполук не спостерігалося. У разі пригнічення активності аденілатциклази сполукою КН7 (25 мкМ) інтенсивність утворення NO в мітохондріях зменшувалася приблизно на 50%. За наявності інгібітора протеїнкінази А сполуки РКІ (10 нМ) синтез NO в мітохондріях також суттєво зменшувався.

Є підстави стверджувати, що продукти окисного та неокисного метаболізму - L-аргінін, оксид азоту та спермін, є можливими регуляторами транспорта Са2+ в мітохондріях. 

Було здійснено моделювання біохімічних процесів в мітохондріях із застосуванням математичного апарату мереж Петрі. Із використанням цієї методології було розроблено математичну імітаційну модель, яка дозволяє прогнозувати одночасні зміни біофізикохімічних параметрів функціонування мітохондрій.  

Як вже відзначалося, каліксарени - макроциклічні сполуки, що взаємодіють з біологічно активними молекулами та іонами,  і викликають тим самим зміну ходу низки біохімічних та біофізичних процесів. Було з’ясовано, що вибрані калік[4]сарени ефективно і відносно специфічно впливають на транспорт Са2+, функціонування електронно-траспортного ланцюга та синтез активних форм азоту і кисню в мітохондріях міометрія, а тому можуть бути використані як інструменти для дослідження біохімічних процесів в цих субклітинних структурах.

Було показано, що калікс[4]арени С-136 та С-137 (10 мкМ) гіперполяризують мембрану мітохондрій. Максимальний гіперполяризаційний ефект становив 173% щодо контролю. У той самий час калікс[4]арен С-138 не впливав на мембранний потенціал мітохондрій.

Виявилося, що збільшення кількості халконамідних груп на нижньому вінці каліксаренової чаші супроводжується зростанням поляризації мембран мітохондрій. Так, при дослідженні ефектів калікс[4]аренів, які містять у своїй структурі дві (С-1012 та С-1021), три (С-1023 та С-1024) та чотири (С-1011) халконамідні групи, було встановлено, що інкубація пермеабілізованих клітин міометрія з калікс[4]аренами, що містять від двох до чотирьох  халконамідних груп, супроводжується збільшенням рівня поляризації мембран мітохондрій міометрія. Було також знайдено, що калікс[4]аренхалконаміди збільшують концентрацію іонізовано Са у матриксі мітохондрій. Як виявилося, усі досліджувані калікс[4]арени збільшували концентрацію іонізованого Са у матриксі  як за відсутності, так і за присутності екзогенного Са2+.

Представники халконових калікс[4]аренів залежно від кількості халконових замісників та їх полярності пригнічують електронно-транспортний ланцюг, посилюють генерацію активних форм кисню в мітохондріях, гальмують транспорт Са2+ у внутрішній мітохондрійній мембрані та пригнічують синтез оксиду азоту цими субклітинними структурами. 

З використанням методів лазерної конфокальної мікроскопії, протокової цитометрії та спектрофлуориметрії було доведено, що калікс[4]аренхалконаміди проникають у клітини міометрія. Це, зокрема, було проілюстровано на прикладі калікс[4]аренхалконаміду С-1070 (флуоресцентний аналог калікс[4]арену С-1011). При цьому на первинній культурі клітин міометрія з використанням потенціалчутливого зонда JC-1 було показано модулюючий вплив калікс[4]аренхалконаміду з двома халконовими групами на поляризацію мембран мітохондрій. 

У подальшому були досліджені тіакалікс[4]аренхалконаміди С-1191 і С-1192, які відрізняються від попередніх сполук як наявністю атома сірки у структурі молекули, так і просторовим розташуванням халконамідних груп. Було продемонстровано, що тіакалікс[4]арени C-1191 і C-1192 демонструють гіперполяризуючу дію на мітохондрії. Тіакалікс[4]аренхалконаміди С-1191 і С-1192, що були подібні до калікс[4]арен халконаміду С-1011, індукували підвищення базального напруження гладком’язових препаратів міометрія щурів. Тіакалікс[4]арен С-1191 не змінював цикл скорочення-розслаблення, але, подібно до сполуки С-1011, надійно і рівномірно збільшував усі силові (Fmax, FC і FR) та швидкісні (VC і VR) параметри, а також частину імпульсних параметрів (І0 та ІR). На відміну від С-1191, тіакалікс[4]арен С-1192 суттєво модифікував матковий цикл скорочення-розслаблення і підвищував загальну ефективність спонтанної скорочувальної активності міометрія. Також сполука С-1192 (але не С-1191) спричиняла зниження усіх силових (Fmax, FC та FR), а також частини часових (τ0 та τR) та імпульсних (І0 та ІR) параметрів. 

Калікс[4]арен С-956 демонстрував виражений концентраційно-залежний (10–100 мкМ) гальмівний вплив на Н+-Са2+- обмінник внутрішньої мітохондрійної мембрани (Kі = 35,1±7,9 мкМ). Інгібувальний ефект супроводжувався зниженням початкової швидкості V0 та збільшенням величини характеристичного часу τ1/2 ΔрН-індукованого виходу Са2+. Водночас зазначений калікс[4]арен не впливав на енергозалежну акумуляцію Са2+ мітохондріями. Отже, дія калікс[4]арену може бути спрямована на зростання концентрації Са2+ в матриксі мітохондрій. 

Встановлено, що калікс[4]арен С-1193 здатен як пригнічувати накопичення Са2+ в мітохондріях гладенького м’яза матки, так і синтез активних форм азоту і кисню в цих структурах. На основі власних експериментальних даних була розроблена імітаційна модель дії С-1193 на досліджені параметри функціонування мітохондрій в термінах мереж Петрі.

Цікаво, що високоафінні інгібітори натрієвої помпи калікс[4]арени С-97, С-99 та С-107 здатні пригнічувати енергозалежну акумуляцію Са2+ в мітохондріях, модулюють функціонування їхнього електронно-транспортного ланцюга та збільшують гідродинамічний діаметр органел. Було вивчено вплив зазначених сполук (100 нМ)  на функціонування ізольованих мітохондріях гладенького м’яза. 

Як з’ясувалося, калікс[4]аренхалконамід C-1011 має диференційний вплив на життєздатність  клітин аденокарциноми молочної залози миші 4T1 з різними рівнями експресії адаптерного протеїну Ruk/CIN85 (це дослідження було проведено у співпраці з проф. Л.Б.Дробот та її колегами). 

ІІІ. АТФ-гідролаза скоротливих протеїнів та калікс[4]арени 

Дослідження впливу калікс[4]аренів на активність АТР-аз актоміозинового комплексу та субфрагменту-1 міозину гладеньких м’язів матки.

Було встановлено, при дії калікс[4]арену С-107 активність АТФ-ази актоміозину зростала відповідно до збільшення концентрації сполуки, і при концентрації 100 мкМ досягла 230±12 % від контрольного значення (константа активації A0,5=9,6 ± 0,7 мкМ). Знайдено, що калікс[4]арени С-99 та С-97 мали гальмівний ефект на АТФ-азну активність актоміозину міометрію, яка за 100 мкМ концентрації для обох сполук становила 50±9 % та 70±8 % щодо контролю (константи інгібування І0,5 становили 98,8±1,3 мкМ та 84,0±2,0 мкМ відповідно).

У дослідах з вивчення впливу калікс[4]аренів на активність АТФ-ази субфрагменту-1 міозину було показано, що калікс[4]арен С-107, використаний у діапазоні концентрацій від 10 до 100 мкМ, збільшує гідроліз АТФ АТФ-азою відповідно до зростання концентрації калікс[4]арену, за 100 мкМ концентрації він активує фермент більше, ніж вдвічі (коефіцієнт активації A0,5=25+4 мкM). Калікс[4]арен С-99, відповідно до збільшенні його концентрації, дозозалежно гальмує АТФгідролазну активність, яка у випадку 100 мкМ становила 77+4% відносно контролю (коефіцієнт інгібування І0,5≈43+8 мкМ).

Для з’ясування механізму інгібуючої дії калікс[4]арену С-99 на АТФ-азу міозину було проведене комп’ютерне моделювання взаємодії каліксарену із субфрагмпентом-1, який є функціонально-активною частиною молекули міозину. Результати моделювання свідчать про те, що калікс[4]арен С-99, можливо, взаємодіє з активним центром молекули міозину поблизу ділянки зв’язування АТФ. При цьому можуть бути задіяні залишки лізину та треоніну, які взаємодіють із фосфонільною групою каліксарену, а також іони Mg2+.

Також з’ясовувалися вибрані біохімічні та фізико-хімічні механізми дії тіакалікс[4]аренів як чинників захисту активності Mg2+,АТФ-гідролазної системи субфрагменту-І міозину гладенького м’язу від негативного впливу іонів важких металів на неї. Була встановлена мала токсичність тіакалікс[4]аренів для клітин міометрія. У практичному аспекті тіакалікс[4]арен С-800 може розглядатись як перспективний засіб у медицині для усування токсичних впливів важких металів на клітини. У зв’язку з тим, що флуоресценція тіакалікс[4]арену С-800 збільшувалася в міоцитах (на прикладі клітин міометрія), інкубованих з катіонами Zn, залежала від концентрації цього катіону та часу інкубації, можна стверджувати наступне: зазначений тіакалікс[4]арен доцільно розглядати як флуоресцентний зонд на якісне та кількісне визначення внутрішньоклітинних катіонів Zn. Суттєво, що для цього тіакалікс[4]арену властиве явище селективності щодо катіонів двовалентних металів, адже його внутрішньоклітинна флуоресценція не індукувалася іншими двовалентними катіонами (Са2+, Mg2+, Pb2+, Cd2+).

ІV. Механокінетика та термодинаміка скорочення-розслаблення вісцеральних гладеньких м’язів 

У відділі було запропоновано емпіричний багатопараметричний метод комплексного механокінетичного аналізу спонтанної скоротливої відповіді вісцеральних гладеньких м’язів за ізометричного та ізотонічного режиму. Розроблено лінеаризаційний графічний критерій можливості застосування  методу для опису повної механокінетичної кривої циклу «скороченнярозслаблення». Встановлені кількісні закономірності, що підпорядковуються трьом універсальним механокінетичним принципам. Метод дає можливість визначити низку кількісних показників, які досконало описують механокінетичну криву. Проілюстровано використання методу при вивченні закономірностей дії фізико-хімічного (гіпермагнієве середовище), метаболічного (утеротонічний пептидний гормон окситоцин) та фармакологічного (на прикладі калікс[4]арену С-90) чинників на електро- та фармакомеханічне спряження. Були одержані вирази для зміни довжини м’язевого препарату у часі, міттєвої швидкості скорочення – розслаблення, механічної роботи та потужності м’язу за ізотонічного режиму. Розроблений метод був залучений до надання енергетичної інтерпретації впливу нейротрансмітера ацетилхоліна на ізотонічне скорочення гладенького м’язу. Продемонстровано, що найбільш чутливими до стимулюючої дії ацетилхоліну на  ізотонічне скорочення м’язевого препарату є такі механокінетичні та енергетичні параметри: максимальна швидкість скорочення VC (у часовій точці перегину 𝜏𝐶 на рівні фази скорочення); максимальна механічна робота ΔАmax (виконана за час τ0 досягнення амплітуди скорочення); - механічна робота ΔА𝜏𝐶 (виконана за характеристичний час τС); - максимальна потужність скорочення Nmax (в момент часу 𝜏𝐶 ); - усереднена потужність скорочення 𝑁𝑚. Припускається, що запропонованна методологія може бути перспективною для універсальної кількісної інтерпретації дії фізикохімічних, фізіологічно-активних та фармакологічних чинників на механокінетику та енергетику функціонування гладеньких м’язів.

V.  Підготовка наукових кадрів 

 

Треба відзначити, що у відділі біохімії м’язів Інституту біохімії ім.О.В.Палладіна НАН України велика увага традиційно приділяється підготовці наукових кадрів у галузі біохімії м’язів та біохімічної мембранології. Під керівництвом С.О.Костеріна за цими напрямами в останні 10 років захищено 6 докторських (С.Г.Шликов, Л.Г.Бабіч, Ю.В.Данилович, О.В.Цимбалюк, Т.О.Векліч, Г.В.Данилович) та 6 кандидатських дисертацій. 

Співробітники відділу біохімії м’язів активно та систематично займаються педагогічною діяльністю, читаючи лекції в Київському національному університеті імені Тараса Шевченка (ННЦ «Інститут біології та медицини», Інститут високих технологій) та Києво-Могилянській академії, а також аспірантам Інституту біохімії ім. О.В.Палладіна НАН України (акад. С.О.Костерін, д.б.н. Л.Г.Бабіч, д.б.н. Ю.В.Данилович, д.б.н. Т.О.Векліч, д.б.н. Г.В.Данилович).

VІ. Вибрані монографії  та підручники співробітників відділу 

 

  1. Костерін С.О., Бабіч Л.Г., Шликов С.Г., Данилович Ю.В., Векліч Т.О., Мазур Ю.Ю. Біохімічні властивості та регуляція Са2+-транспортувальних систем гладеньком’язових клітин (монографія). Київ, «Наукова думка», 2016, 210 с. ISBN 978-966-00-1548-7.
  2. Карахим С.О., Жук П.Ф. Детальний баланс в цикличних реакціях: за і проти (монографія). LAP LAMBERT Academic Publishing, 2016, 324 c. ISBN 978-3-659-80935-4.
  3. Прилуцький Ю.І., Ільченко О.В., Цимбалюк О.В., Костерін С.О. Статистичні методи в біології (підручник). Київ, «Наукова думка», 2017, 211 с. ISBN 978-966-00-1720-7.
  4. Костерін С.О., Кальченко В.І., Векліч Т.О., Бабіч Л.Г., Шликов С.Г. Каліксарени як модулятори АТР-гідролазних систем гладеньком’язових клітин (монографія). Київ, «Наукова думка», 2019, 266 с.  ISBN 978-966-00-1720-7.
  5. Данилович Ю.В., Данилович Г.В. Активні форми азоту та кисню в біохімічних процесах транспорту іонів Са і поляризації субклітинних структур гладенького м’яза (монографія). Київ, «Наукова думка», 2019, 238 c. ISBN 978-966-00-1658-3.
  6. Костерін С.О., Карахім С.О. Біохімічна кінетика (монографія). Київ, «Наукова думка», 2021, 312 с. ISBN 978-966-00-1779-5.
  7. Костерін С.О., Цимбалюк О.В. Механокінетика вісцеральних гладеньких м’язів та її модуляція наноматеріалами (монографія). Київ, «Наукова думка», 2022, 302 с. ISBN 978-966-001813-6.
  8. Прилуцький Ю.І., Костерін С.О. Комп’ютерне моделювання в біології (підручник). Київ, «Наукова думка», 2024, 196 с. ISBN 978-966-00-1908-9.

9.Данилович Г.В., Данилович Ю.В. Синтез та біологічна активність оксиду азоту в мітохондріях гладенького м’яза (монографія), Київ, «Наукова думка», 2024. 215с. ISBN 978-966-

00-1948-5

10.Прилуцький Ю.І., Костерін С.О. Основи вищої математики для біологів (підручник). Київ (у друці).

VІІ. Вибрані наукові статті співробітників відділу  (2019 – 2024 рр.).

 

  1. Danylovych H.V, Danylovych Y.V, Gulina M.O, Bohach T.V, Kosterin S.O. NO-synthase activity in mitochondria of uterus smooth muscle: identification and biochemical properties. Gen Physiol Biophys. 2019; V.38, N1. P.39-50.
  2. Danylovych, H.V., Danylovych, Y.V., Kosterin, S.O. Nitric oxide induced polarization of myometrium cells plasmalemma revealed by application of fluorescent dye 3,3'-dihexyloxacarbocyanine Indian Journal of Biochemistry and Biophysics 2019, 56(1), P. 34-45
  3. Danylovych H.V. Sources and regularity of nitric oxide synthesis in uterus smooth muscle cells / H.V. Danylovych, Yu.V. Danylovych, T.V. Bohach, V.T. Hurska, S.O. Kosterin // Ukr. Biochem. J. – 2019. - V. 91, N 4. – P. 33-40.
  4. Shlykov S.G., Kushnarova-Vakal A.M., Sylenko A.V., Babich L.G., Chunikhin О.Yu., Yesypenko O.A., Kalchenko V.I., Kosterin S.O. Сalix[4]arene chalcone amides effects on myometrium mitochondria Ukr.Biochem.J. 2019. V. 91, N 3. P. 46-55.
  5. Palienko K., Veklich T., Shatursky O., Shkrabak О., Pastukhov A., Galkin M., Chunikhin A., Rebriev A., Lasytsya A., Borisova T., Kosterin S. Membrane action of guanidine hydrochloride polymerbased biocide revealed on smooth muscle cells, nerve tissue and red blood platelates: a biocide driven pore-formation in phospholipid bilayers // Toxicology in Vitro, 60 (2019) 389–399.
  6. Kosterin S.O., Karakhim S.O., Zhuk P.F. Consideration of the contribution of chemical (nonenzymatic) conversion of substrate in the general mechanism of enzyme reaction // Ukr. Biochem. J.– 2019.– 91, N 4.– P. 78-87.
  7. Chunikhin A.Ju. Multidimensional Numbers and Semantic Numeration Systems: Theoretical

Foundation and Application, JITA – Journal of Information Technology and Applications, PanEuropien

University APEIRON, Banja Luka Republika Srpska, Bosna i Hercegovina, JITA 8(2018) 2:49-53, 

8.Alexander Yu. Chunikhin. On Concept of Creative Petri Nets. - arXiv:1910.09326v1 [cs.LO] 

9.Veklich T.O., Labyntseva R.D., Shkrabak O.A., Tsymbaluk O.V., Rodik R.V., Kalchenko V.I., Kosterin S.O. Inhibition of Nа+,К+-ATPаse and activation of myosin ATPase by calix[4]arene C-107 cause stimulation of isolated smooth muscle contractile activity // Ukr. Biochem. J. – 2020. – Т. 92, №1. – P. 21-30.  10. Векліч Т.О., Шкрабак О.А., Родік Р.В., Кальченко В.І., Костерін С.О. Калікс[4]арени С107 та С-90 вбудовуються у ліпідний бішар плазматичних мембран та змінюють її структуру. Збірник наукових праць «Наносистеми, наноматеріали, нанотехнології». 2020, 18(3): 373-380. ISSN1816-5230. 

  1. Danylovych H.V., Danylovych Yu.V., Rodik R.V., Hurska V.T., Kalchenko V.I., Kosterin S.O. Calix[4]arenes modulate Ca2+-dependent processes smooth muscle cell mitochondria. Chemistry Research Journal. 2019; 4(6):109-122
  2. Danylovych H.V., Chunikhin A.Yu., Danylovych Yu.V., Kosterin S.O. Application of petri nets methodology for the examination of the bio(physico)chemical parameters of mitochondria functioning. ВioRxiv. – 2020. - 2020.01.22.915074 13. Данилович Ю. В., Данилович Г. В., Єсипенко О. А., Кальченко В. І., Костерін С. О. Халконові калікс[4]арени - супрамолекулярні сполуки, які модулюють електронно-транспортний ланцюг мітохондрій гладенького м’язу. Збірник наукових праць «Наносистеми, наноматеріали, нанотехнології». 2020; 18(3): 459-464.
  3. Shlykov S.G., Sylenko A.V., Babich L.G., Karakhim S.O., Chunikhin О.Yu., Yesypenko O.A., Kalchenko V.I., Kosterin O. Calix[4]arene chalcone amides as effectors of mitochondria membrane polarization. Наносистеми, наноматеріали, нанотехнології. 2020, 18, №3. P.473-485
  4. Karakhim S.O., Zhuk P.F., Kosterin S.O. Kinetics simulation of transmembrane transport of ions and molecules through a semipermeable membrane // J. Bioenerg. Biomembr.– 2020.– Vol. 52, N

1.– P. 47-60

16.Karakhim, S., Shlykov, S., Babich, L. et al. Analysis of decay kinetics of the cytosolic calcium transient induced by oxytocin in rat myometrium smooth muscle cells. J Muscle Res Cell Motil (2021). Volume 42, issue 1, March 2021 Pages: 117 – 127 

  1. Sylenko, A.V., Shlykov, S.G., Babich, L.G., Chunikhin, О.Y., Kosterin, S.O. Regulation of ionized calcium concentration in mitochondria matrix in the absence of exogenous Са2+. Ukrainian Biochemical Journal, 2021, 93(3), pp. 5–12.
  2. Yavorovska I.,         Labyntseva     R.        D.,       Bevza O.        V.,        Pugach             A.        Y.,

Drapailo A. B., Cherenok S. O., Kalchenko V. I., Kosterin S. O.  Тhiacalix[4]arene phosphonate C-800 as a novel fluorescent probe for zinc in living cells // Ukr.Biochem.J. 2021; Volume 93, Issue 4, Jul-Aug, pp. 26-36

  1. Данилович Ю.В., Данилович Г.В., Костерін С.О. Роль іонів калію у біосинтезі оксиду азоту в мітохондріях гладенького м’яза // Фізіол. Журн. – 2021. – Т. 67, №1. – С. 16-23.
  2. Danylovych H.V., Chunikhin A.Yu., Danylovych Yu.V., Kosterin S.O. Application of Petri nets methodology to determine biophysicochemical parameters of mitochondria functioning // Ukr. Biochem. J. – 2021. – V. 93, N 3. – P. 101-110.

21.Kosterin S., Tsymbalyuk O., Holden O. Multiparameter analysis of mechanokinetics of the contractile response of smooth muscles. Series on Biomechanics, 2021, 35(1), 14–30 

22.Tsymbalyuk O.V. Modulating the mechanokinetics of spontaneous contractions of the myometrium of rats using calix[4]arene C-90 – plasma membrane calcium ATPase inhibitor. Studia Biologica, 2021; 15(2): 3–14. 

  1. Zhuk P.F., Karakhim S.O. Extreme properties of the initial rate of the four-stage reaction of enzyme-catalyzed ATP hydrolysis // J. Math. Chem.– 2021.-Vol. 59, N. 7.– P. 1785–1807.
  2. Danylovych H.V., Danylovych Yu.V. Biochemical and molecular-physiological aspects of the nitric oxide action in the utera // Ukr. Biochem. J. – 2021. – V. 93, N 6. – P. 5-30.

25.Данилович Ю.В., Данилович Г.В., Святненко М.Д., Єсипенко О.А., Кальченко В.І., Костерін С.О. Халконовмісні калікс[4]арени як перспективні ефектори функціональної активності мітохондрій гладенького м’язу // Збірник наукових праць «Наносистеми, наноматеріали, нанотехнології». – 2022. - Т. 20, № 1. – С. 263-278. 

  1. Данилович Ю.В., Данилович Г.В., Костерін С.О. Можливе значення аденілатциклазного сигнального шляху в синтезі оксиду азоту мітохондріями міометрія // Фізіол. Журн. – 2022. – Т. 68, №4. – С. 33-39.
  2. Yurii V. Danylovych, Hanna V. Danylovych, Oksana V. Kolomiets, Marina D. Sviatnenko, Sergiy O. Kosterin. Biochemical properties of H+-Ca2+ - exchanger in the myometrium mitochondria // Current Reseach in Physiology. - 2022. – N5. – P. 369-380.
  3. Kobzar O.L., Cherenok S.O., Kosterin S.O., Kalchenko V.I., Vovk A.I. Biologically active calixarene phosphonic acids. Ukr. Bioorg. Acta. 2022. Vol. 17, N 2. P.3-13.
  4. Babich L.G., Shlykov S.G., Yesypenko O.A.,Bavelska-Somak A. O., Zahoruiko A.G., Horak I.R., Drobot L.B., Kosterin S.O. Calix[4]arene chalcone amide C-1011 elicits differential effects on the viability of 4T1 mouse breast adenocarcinoma cells with different levels of adaptor protein Ruk/CIN85 expression. Ukr. Biochem. J. 2022, V.94, N.2, P. 24-30.

30.Alexander Yu. Chunikhin, Vadym Zhytniuk. Semantic Numeration Systems as Information Tools for Fuzzy Data Processing. – Journal of Information Technology and Applications, 12(2022) 1:1425. 

31.Векліч Т.О., Шкрабак О.А., Костерін С.О., Цимбалюк О.В., Кальченко В.І., Родік Р.В., Вишневський С.Г. 5,11,17,23-тетра(трифтор)метил(феніл-сульфоніліміно)метиламіно-25,27дигексилокси-26,28-дигідрокситіакалікс[4]арен та селективний інгібітор кальцієвої помпи плазматичної             мембрани      клітин міометрія       /           Патент            на        винахід МПК(2022.01):           C07D

341/00[2006.01], A61P15/04 (2006.01)

  1. Костерін С.О. Каліксарени як перспективні регулятори скоротливості гладеньких м’язів. Вісн. НАН України, SSN 1027-3239. 2023, No 6, стор. 47 – 55.
  2. Babich L.G., Shlykov S.G., Bavelska-Somak A.O., Zagoruiko A.G., Horid’ko T.M., Kosiakova H.V., Hula N.M., Kosterin S.O. Extramitochondrial ATP as [Ca2+]m and cardiolipin content BBA – Biomembranes 2023. V.1865. N8 Article 184213
  3. Holovko O.O., Dmytrenko O.P., Lesyuk A.I., Kulish M.P., Pavlenko O.L., Naumenko A.P., Pinchuk-Rugal T.M., Kanіuk M.I., Veklich T.O. Mechanisms of the interaction of bovine serum albumin with quercetin // Molecular Crystals and Liquid Crystals. - 2023. - Р. 1-15.

35.Tsymbaluk Olga, Veklich Tetyana, Rodik Roman, Karakhim Sergiy, Vyshnevskyi Sergiy, Kalchenko Vitaly, Kosterin Sergiy. Thapsigargin-resistant thiacalix[4]arene C-1087-sensitive component of the contractile activity in rat myometrium reflects the functioning of plasma membrane calcium pump // Biol. Stud. - 2023. - V. 17, N 3. - Р. 3-22. 

  1. Цимбалюк О.В., Векліч Т.О. Модуляція механокінетики спонтанних скорочень міометрія щурів інгібітором кальцієвої помпи плазматичної мембрани калікс[4]ареном С-90 // Світ наукових досліджень. - 2023. - Випуск 20. – С. 208-214.
  2. Veklich T.O., Cherenok S.O., Tsymbalyuk O.V., Shkrabak O.A., Karakhim S.O., Selihova

A.I., Kalchenko V.I., Kosterin S.O. A new affine inhibitor of sodium pump thiacalix[4]arene С-1193 increases the intracellular concentration of Ca ions and modifies myometrium contractility // Ukr. Biochem. J. – 2023. – V. 95, N 5. – Р. 5–21.

  1. Zhuk P.F., Karakhim S.O. Two different types of kinetics, where the initial rate increases faster or slower than the reactant concentration, can coexist on bell shaped kinetic dependencies // J. Math. Chem.– 2023.– Vol. 61, N. 8.– P. 1758–1796.
  2. Karakhim S.O. Kinetics of the enzyme titration process by reversible modifiers // Biochimie.– 2023.– Vol. 214, Part B.– P. 11–26.
  3. Zhuk P.F., Karakhim S.O., Kosterin S. O. A model of calcium-induced calcium release from the sarcoplasmic reticulum in the smooth muscle cell and its investigation by mathematical modelling //bioRxiv 2023.08.12.553083.
  4. Veklich T.O., Rodik R.V., Tsymbaluk O.V., Shkrabak O.A., Maliuk O.V., Karakhim S.O., Vyshnevskyi S.H., Kalchenko V.I., Kosterin S.O. Thiacalix[4]arene С-1087 – is the selective inhibitor of the calcium pump in smooth muscle cells plasma membrane // Ukr. Biochem. J. – 2023. – V. 95, N 6. – Р. 5-20.
  5. Danylovych H., Danylovych Yu., Chunikhin A., Cherenok S., Kalchenko V., Kosterin S. Use of thiacalix[4]arene C-1193 for a directed influence on the functional activity of mitochondria and simulation of this process using a Petri nets. BioTechnologia (Journal of Biotechnology, Computational Biology and Bionanotechnology). 2024; 105(1): 69–81.
  6. Hanna V. Danylovych, Yuriy V. Danylovych, Maksym R. Pavliuk, Sergiy O. Kosterin. Products of oxidative and non-oxidative metabolism of L-arginine as potential regulators of Ca2+ transport in mitochondria of uterine smooth muscle. BBA – General Subjects. 2024; 1868(3).
  7. Shatursky O.A., Krisanova N.V., Pozdnykova N.G., Pastukhov A.O., Dudarenko M.V.,

Kalynovska L., Shkrabak O.A., Veklich T.O., Selikhova A.I., Cherenok S.O.,  Borisova T.A, Kalchenko V.I., Kosterin S.O. Substitution of bridge carbons for sulphur in calix[4]arene-bisα−hydroxymethylphosphonic acid transformed mobile carrier into ionic channel accompanied with evoked muscle contraction and impaired neurotransmission powered by membrane action of resulting thiocalix[4]arene-bis-α-hydroxymethylphosphonic acid // Toxicol іn Vitro. – 2024. – V. 98. – P. 1-14. 

  1. Veklich T.O., Bevza O.V., Maliuk O.V., Kosterin S.O., Rodik R.V., Vyshnevskyi S.H., Kalchenko V.I. Kinetic regularities of thiacalix[4]arene C-1087 inhibitory effect on the activity of Mg2+dependent Са2+-transporting ATP hydrolase in the plasma membrane of smooth muscle cells // Ukr. Biochem. J. – 2024. – V. 96, N 1. – Р. 22-36.
  2. Tsymbaluk O.V., Veklich T.O., Rodik R.V., Maliuk O.V., Karakhim S.O., Kalchenko V.I., Kosterin S.O. Modulation of myometrium contractive activeity and intracellular Ca2+ homeostasis by – calix[4]arene С-1130 – selective inhibitor of the sodium pump // Series on Biomehanics. - 2024. - V. 38, N 1. - С. 71-89.
  3. Starzhynska , Dmytrenko O., Kulish M., Pavlenko O., Doroshenko I., Lesiuk A., Veklich T., Kaniuk M. Peculiarities of the fluorescence quenching in the ATP - calix[4]arene C-107 aqueous solutions // Ukr. J. Phys. – 2024. – V. 69, N 2. – Р. 71-81.
  4. Kosterin S.O., Veklich T.O., Kalchenko O.I., Vovk A.I., Rodik R.V., Shkrabak O.A. Kinetic regularities and a possible mechanism of АТР non-enzymatic hydrolysis induced by calix[4]arene С-107 // Ukr. Biochem. J. – 2024. – V. 96, N 3. – Р. 25-38.
  5. Babich L.G., Shlykov S.G., Kosterin S.O. ATP as signaling molecule // Ukr. Biochem. J.,

2024, Vol. 96, N 3. P.5-12

  1. Alexey Rayevsky, Maksym Platonov, Dmitriy Volochnyuk, Tetiana Veklich, Sergiy Cherenok, Roman Rodik, Vitaliy Kalchenko, Sergiy Kosterin. Structural insight on the selectivity of calyx[4]arene-based inhibitors of Mg2+-dependent ATP-hydrolases. Molecular Informatics. First published: 05 December 2024.